Analogues de la Vitamine B12

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Analogues actifs et inactifs

La vitamine B12 est un coenzyme : elle est nécessaire pour que les enzymes fassent leur travail de transformation d’une molécule en une autre.

Pour ce qui est des vitamines, la B12 est de grande taille. Une partie de sa structure est connue sous le nom de noyau corrin, qui contient un atome de cobalt. Le corrin ressemble à l’hème de l’hémoglobine qui contient un atome de fer. Toute molécule qui contient un noyau corrin est considérée comme un corrinoïde.

La corrine plus d’autres atomes constituent la cobalamine partie de la B12. Il existe de nombreuses cobalamines différentes et elles sont nommées d’après leurs attaches. Par exemple, la méthylcobalamine est la cobalamine à laquelle est attaché un groupe méthyle (un carbone et trois hydrogènes).

Seulement deux cobalamines sont actives en tant que coenzymes dans le corps humain : l’adénosylcobalamine et la méthylcobalamine. L’organisme a la capacité de convertir au moins certaines autres cobalamines en l’une de ces formes actives.

La cyanocobalamine (une molécule de cyanure attachée à une cobalamine) est la forme la plus souvent présente dans les compléments et les aliments enrichis car c’est la forme la plus stable de B12. Le cyanure dans la cyanocobalamine est dans des quantités assez petites pour ne pas être nocif pour quiconque, sauf peut-être ceux qui ont des défauts de métabolisme du cyanure – voir Sécurité de la cyanocobalamine.

La plupart des personnes convertissent facilement la cyanocobalamine en l’une des coenzymes B12 (1).

L’hydroxocobalamine est également fréquente dans les aliments et dans l’organisme ; elle peut être convertie en coenzyme B12.

Tous les corrinoïdes (y compris toutes les cobalamines) sont considérés comme des analogues de la B12. De nombreux corrinoïdes, et peut-être même certaines cobalamines, ne sont pas utilisables par les enzymes B12 humaines. Ils sont considérés comme des analogues de la B12 inactifs.

B12 Analogues

Environ 1/3 des corrinoïdes chez la personne typique sont des analogues inactifs, tandis que le reste est de la B12 active (2).

La B12 dans les aliments d’origine animale

Dans les aliments d’origine animale, la B12 est liée aux protéines et partiellement protégée de la lumière (4).

Elle se présente principalement sous forme d’adénosylcobalamine et d’hydroxocobalamine. Dans le lait de vache, c’est principalement l’adénosylcobalamine, mais dans le lait en poudre, c’est surtout l’hydroxocobalamine avec une trace de cyanocobalamine. Les jaunes d’œufs et les sardines contiennent une proportion importante de méthylcobalamine (4).

Analogues inactifs : Pire qu’inutiles

Carmel et al. (3) (1988, USA) ont examiné les dossiers médicaux de 364 patients présentant un faible taux de B12. La protéine R et le facteur intrinsèque humain ont été utilisés pour mesurer leur taux de B12. Comme les analogues actifs de la B12 seraient détectés par l’une ou l’autre méthode, toute différence entre les deux méthodes indiquerait des analogues inactifs de la B12. Les résultats étaient :

  • Les patients présentant principalement des problèmes neurologiques avaient des niveaux d’analogues inactifs de la B12 significativement plus élevés (comme le montre une différence entre les dosages), que les patients présentant principalement des problèmes sanguins.
  • 33 des 76 patients présentant des symptômes neurologiques avaient un sérum B12 normal lorsqu’il était mesuré avec la protéine R. Mais lorsqu’il était mesuré avec le facteur intrinsèque, beaucoup de ces patients avaient des niveaux de B12 sérique beaucoup plus bas.
  • Le dosage de la protéine R était un indicateur fiable de la carence en B12 chez les patients dont les symptômes étaient principalement liés au sang.

Cette étude indique que certains analogues de la B12 peuvent être nocifs pour le système nerveux ou que certains analogues de la B12 peuvent avoir une activité B12 dans la moelle osseuse (qui produit les cellules sanguines) mais pas dans le tissu nerveux.

Eliminer les analogues inactifs

Il existe essentiellement trois protéines de transport des analogues de la B12 (5) :

  • Facteur intrinsèque – Facilite le captage des analogues de la B12 dans les cellules intestinales de l’iléon. A une faible affinité pour de nombreux analogues inactifs.
  • Transcobalamine – Facilite l’absorption des analogues de la B12 dans toutes les cellules du corps. A une faible affinité pour de nombreux analogues inactifs.
  • Haptocorrine – Facilite l’absorption des analogues de la B12 dans les cellules du foie. A une affinité élevée pour de nombreux analogues inactifs.

L’haptocorrine délivre les analogues de la B12 au foie où les analogues inactifs sont excrétés dans l’urine et les fèces (5). La B12 active est libérée à nouveau dans le sang (5), où elle est acheminée vers les cellules par la transcobalamine.

Références

1. Herbert V. Vitamin B-12: plant sources, requirements, and assay. Am J Clin Nutr. 1988;48:852-8.

2. Herbert V. Staging vitamin B-12 (cobalamin) status in vegetarians. Am J Clin Nutr. 1994 May;59(5 Suppl):1213S-1222S.

3. Carmel R, Karnaze DS, Weiner JM. Neurologic abnormalities in cobalamin deficiency are associated with higher cobalamin ‘analogue’ values than are hematologic abnormalities. J Lab Clin Med. 1988 Jan;111(1):57-62.

4. Linnell JC, Matthews DM. Cobalamin metabolism and its clinical aspects. Clin Sci (Lond). 1984 Feb;66(2):113-21.

5. Allen RH, Stabler SP. Identification and quantitation of cobalamin and cobalamin analogues in human feces. Am J Clin Nutr. 2008 May;87(5):1324-35.

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